Streptavidin ist ein tetrameres Protein, das in Streptomyces avidinii exprimiert wird. Streptavidin wird aufgrund seiner hohen Affinität zum Vitamin-H-Biotin üblicherweise in den Bereichen Molekularbiologie und Biotechnologie eingesetzt. Das Strep-tag wurde ursprünglich aus einer genetischen Bibliothek ausgewählt, um insbesondere an eine proteolytisch verkürzte "Kern" -Version von Streptavidin zu binden. Im Laufe der Jahre wurde Strep-tag systematisch optimiert, um eine größere Flexibilität bei der Auswahl des attachment -Standorts zu ermöglichen. Darüber hinaus wurde sein Interaktionspartner Streptavidin optimiert, um die Peptidbindungsfähigkeit zu erhöhen, was zur Entwicklung von Strep-Tactin führte. Die Bindungsaffinität von Strep-tag zu Strep-Tactin ist fast 100-mal höher als zu Streptavidin. Das sogenannte Strep-tag -System, bestehend aus Strep-tag und Strep-Tactin, hat sich in der Proteomforschung als besonders nützlich für die funktionelle Isolierung und Untersuchung von Proteinkomplexen erwiesen.
Bild 273A | Tablett mit einem Stapel bestehend aus einem Gewicht von oben nach unten, Papiertüchern, einer Membran aus Nitrocellulose oder Nylon, Gel, Salzlösung und einer Glasplatte. | Thomasione / Public domain | Page URL : (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Aufbau_Southern-Blot.jpg) from Wikimedia Commons
Autor : Yavor Mendel
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